最新发现！科学家创建原子级新模型，有助于开发抗新冠药物

尽管目前科学家们对人体感染新冠病毒过程中，抗体与刺突糖蛋白的结合机制已经有所了解，但对其结构很大程度上只能依据静态图像来观测。

近日，来自伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校的一组研究人员则创建了动态的刺突糖蛋白原子模型，并进行多次模拟，希望借此能在原子层面上观测人类抗体与新冠病毒所产生的的刺突蛋白结合的过程，从而寻找新的治疗方法，更精确地筛选药物。

刺突糖蛋白即是新冠病毒表面的凸起物（类似于一个个小皇冠）它能与人体细胞表面的受体结合，从而感染人类。

研究人员发现，这种蛋白质有几个“铰链”或活动部件，这使得蛋白质的头部能够在从病毒伸出的触手上旋转。为了便于在病毒中活动，刺突蛋白折叠并“包装”自己。最常见的“包装”之一是糖基化，指在特定点添加称为聚糖的糖。

此外，研究人员还注意到，刺突蛋白的运动范围在不断增加，使其更能够弯曲并与细胞表面受体相互作用。聚糖本身也与细胞膜相互作用，使刺突蛋白沿着细胞膜移动并搜索受体。

研究人员表示，他们的发现强调了不仅要了解基因突变的重要性，还要了解糖基化等修饰，以及这些修饰如何提高了感染病毒的可能性和免疫避免的重要性。他们还期待其他研究人员使用他们的模型开发新的诊断方法、疫苗和抗病毒药物。

“希望在未来，对刺突蛋白的这种新认识将有助于治疗工作。我想我们可以用某种能与刺突蛋白体内铰链状物质结合的化合物来减缓其移动速度，因此可以在原则上降低病毒的效力，”Tajkhorshid教授说。

该论文名为“Posttranslational modifications optimize the ability of SARS-CoV-2 spike for effective interaction with host cell receptors”，目前已经发表在《美国国家科学院院刊》上